Білки, їхня структурна організація та основні функції.

Білки – це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти.

Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул у XVIII ст. в результаті робіт французького хіміка А. де Фуркруа. Вперше описав білки і запропонував назву протеїни, що в сучасному розумінні означає білок, голандський хімік Є. Я. Берцеліус. Перше виділення білка (у вигляді клейковини) з пшеничного борошна було здійснено Я. Беккарі. Особливістю досліджень білків початку XXI ст. є одночасне отримання даних про білковий склад цілих клітин, тканин або організмів, чим займається окрема наука – протеоміка.

Білок є полімерною молекулою, що складається з мономерних ланок — залишків амінокислот, з’єднаних між собою в лінійний ланцюжок.

Білки настільки різноманітні, що лише в організмі людини є близько 60 000 їх видів. А загалом у живій природі їх може налічуватися понад мільярд.

Амінокислоти — це малі органічні молекули, до складу яких входять аміногрупа і карбоксильна група - функціональні групи: карбоксильна — СООН і аміно - група NH2. Таким чином, це амфотерні (від грец. амфотерос — обидва) сполуки, які реагують не лише з основами, а й з кислотами.

Амінокислоти відрізняються одна від одної своїми R-групами. До їх складу можуть входити гідрофільні та гідрофобні, кислотні й основні, заряджені та незаряджені групи атомів. Таким чином, набір амінокислот у білковій молекулі визначає її фізико-хімічні властивості.

Усього з природних джерел виділено понад 200 амінокислот. їх класифікують за будовою радикала, кількістю функціональних груп та ін. За біологічними особливостями амінокислоти поділяють на замінні (наприклад, аланін, аспарагін) і незамінні (лейцин, валін). Перші синтезуються в організмі людини і тварин, а другі не синтезуються і потрапляють до них лише з харчовими продуктами. Для нормальної життєдіяльності організм потребує повного набору з 20 основних L-амінокислот і певних додаткових амінокислот, які є похідними від основних.

Назви основних амінокислот та їхні скорочені позначення

Структура білків. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з амінокислот. Крім послідовності амінокислот поліпептидного ланцюга (первинна структура), для функціонування білків украй важлива тривимірна структура (вторинна третинна і четвертинна), яка утримується в результаті взаємодії структур нижчий рівнів і формується в процесі згортання білків. Тривимірна структура білків за нормальних природних умов, при яких білки виконують свої біологічні функції, називається нашивним станом білка, а сама структура – нативною конформацією Виділяють чотири рівні структури білків.

Рівні організації білкових молекул

Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

Вторинна структура являє собою форму спіралі (α-структуру) або структуру складчастого листка (β-конформація) і є термодинамічно найстійкішим станом поліпептидного ланцюга та найпростішою структурою конформації біомолекул. Прикладом білків з вторинною стуктурою у вигляді спіралі є білки-кератини (утворюють волосся, нігті, пір'я тощо) і у вигляді складчастого листка – фіброїн (білок шовку). У вторинній структурі α-спіральні ділянки часто чергуються з лінійними.

Третинна структура виникає автоматично в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. При цьому гідрофобні радикали "втягуються" всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються в бік розчинника. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якої практично відсутні молекули води. До білків з третинною структурою відносять міоглобін.

Четвертинна структура виникає внаслідок поєднання кількох субодиниць (протомерів), що разом виконують спільну функцію. Таке поєднання називається білковим комплексом (мультимером, або епімером). Типовими білками четвертинної структури є гемоглобін, деякі ферменти.

Види хімічних зв'язків у білках. Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних зв'язків (пептидні, дисульфідні, водневі, йонні, гідрофобні) .

Пептидний зв'язок – це ковалентний нітроген-карбоновий полярний зв'язок, який утворюється при взаємодії NH2 однієї амінокислоти з СООН іншої з виділенням води. Цей кислотоамідний зв'язок (–CO–NH–) є основним хімічним зв'язком білкових молекул і визначає їх первинну структуру та конформацію. Сполука, що утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, є дипептидом. На одному кінці цієї молекули розташована аміногрупа, на іншому – вільна карбоксильна. Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти.

Дисульфідний зв'язок – це ковалентний полярний зв'язок, який утворюється при взаємодії сульфгідрильних груп (–SH) радикалів сірковмісної амінокислоти цистеїну. Цей зв'язок (–S–S–) може виникати як між різними ділянками одного поліпептидного ланцюга, так і між різними ланцюгами, визначаючи особливості білкових молекул. Стійкість багатьох білків значною мірою обумовлена кількістю саме цих зв'язків, які ніби "прошивають" молекули, надаючи їм міцності, нерозчинності (наприклад, у колагену шкіри, кератину волосся, шерсті).

Водневий зв'язок – це полярний зв'язок, який виникає при взаємодії електропозитивного Гідрогену з електронегативним Оксигеном у складі гідроксильної, карбоксильної та амінної груп різних амінокислот. Ці зв'язки (–О–Н–) набагато слабші, ніж пептидні, дисульфідні та йонні, але в силу своєї кількості (виникають між групами, яких найбільше в молекулах білків) вони набувають дуже великого значення в стабілізації структури білкових молекул.

Йонний зв'язок – це електростатичний полярний зв'язок, який виникає між іонізованою позитивно зарядженою аміногрупою одніє ї амінокислоти та іонізованою негативно зарядженою карбоксильною групою іншої амінокислоти. Цей сольовий зв'язок (-СОО-–HN3+-) може об'єднувати як витки одного і більше поліпептидних ланцюгів у білках третинної структури, так і витки різних ланцюгів у білках четвертинної структури. У водному середовищі йонні зв'язки значно слабкіші, ніж пептидні, і можуть розриватися при зміні pH.

Гідрофобні взаємодії – це неполярний зв'язок між радикалами амінокислот, які не несуть електричного заряду і не розчиняються у воді. Зближення цих радикалів обумовлено характером взаємодії гідрофобних груп (–СН3, –С2Н5 і т. д.) з водою. Ці зв'язки (–R–R–) ще слабкіші, ніж водневі, вони підтримують третинну і четвертинну структуру білків.

Біологічна роль білків

1) будівельна – білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом сполучних тканин, кісток, хрящів, кератин будує пір'я, нігті, волосся, роги, еластин – зв'язки);

2) каталітична – білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);

3) рухова – скоротливі білки забезпечують рухи, зміну форми структур організму (наприклад, міозин утворює рухливі нитки міофібрил м'язів, актин – нерухливі нитки в цих самих міофібрилах);

4) транспортна – білки можуть зв'язувати і транспортувати неорганічні та органічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить O2 в крові хребетних, міоглобін переносить O2 в м'язах, гемоціанін переносить O2в крові деяких безхребетних);

5) захисна – білки здійснюють захист від ушкоджень, антигенів тощо (наприклад, антитіла зв'язують чужорідні білки, фібриноген є попередником фібрину при зсіданні крові);

6) регуляторна – білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);

7) енергетична – при розщепленні білків у клітинах вивільняється енергія (1г = 17,2 кДж);

8) сигнальна – є білки, які можуть змінювати свою структуру при дії на них певних чинників, і передавати сигнали, що при цьому виникають (наприклад, родопсин – зоровий пігмент);

9) запасаюча – білки можуть відкладатися про запас і слугувати джерелом важливих сполук (наприклад, яєчний альбумін як джерело води, казеїн – білок молока);

10) поживна – є білки, які споживаються організмами (наприклад, казеїн – білок молока для живлення малят ссавців).

Існує багато білків, які розширюють перераховані вище функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб у крові є білок, який виконує властивості антифризу – він не дає крові цих тварин замерзати.

Дізнайся самостійно

Чому білки — найполіфункціональніші молекули з усіх, що входять до складу нашого організму?

Дізнайся самостійно

Під час білкового голодування в дитячому віці розвивається квашіоркор — тяжка дистрофія, що супроводжується набряклістю. Набряклість також розвивається й у дорослих під час тривалого білкового голодування. Припусти механізм цього явища.