Білки
І. Організаційний етап
ІІ. Актуалізація опорних знань
Фронтальна бесіда
1) Які функціональні групи входять до складу амінокислот?
2) Складіть схему утворення дипептиду з аланіну й цистеїну. Який зв’язок називається пептидним?
3) Скільки трипептидів можна одержати шляхом з’єднання трьох різних амінокислотних залишків?
4) Самостійно виберіть із таблиці три амінокислоти та складіть формули утворених ними трипептидів.
ІІІ. Мотивація навчальної діяльності
Ще Ф. Енгельс давно сказав такі слова: «Життя є спосіб існування білкових тіл». В чому ж полягає таємниця життя і яку роль в усіх життєвих процесах відіграють білки?
Символом зародження життя вважалося завжди яйце. Тому, білок пташиного яйця, дав назву всьому класові білків, які ми тепер знаємо і які містяться в будь-якій клітині організму.
За поширеністю серед органічних сполук, що зустрічаються в клітині, перше місце займають білки, на них припадає 50% сухої маси клітини. В живих системах білки виконують першорядне значення.
Бесіда
Згадайте з біології, що таке білки?
Білки (поліпептиди) — це природні високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки (біополімери), побудовані із залишків α-амінокислот, з’єднаних пептидними (амідними) зв’язками.
У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, у синтезі в більшості випадків використовуються двадцять стандартних амінокислот. Безліч їхніх комбінацій дають велику розмаїтість властивостей молекул білків. Крім того, амінокислоти в складі білка часто зазнають посттрансляційних модифікацій, що можуть виникати й до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» у клітині. Часто в живих організмах кілька молекул білків утворюють складні комплекси, наприклад фотосинтетичний комплекс.
Функції білків у клітинах живих організмів більш різноманітні, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і ДНК. Так, білки-ферменти каталізують перебіг біохімічних реакцій і відіграють важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що підтримує форму клітин. Крім цього, білки відіграють важливу роль у сигнальних системах клітин, під час імунної відповіді та в клітинному циклі.
Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки в їхньому організмі не можуть синтезуватися всі необхідні амінокислоти й частина з них надходить з білковою їжею. У процесі травлення ферменти руйнують спожиті білки до амінокислот, що використовують у біосинтезі білків організму, або піддаються подальшому розпаду для одержання енергії.
Визначення амінокислотної послідовності першого білка — інсуліну — принесло Фредеріку Сенгеру Нобелівську премію з хімії в 1958 р. Перші тривимірні структури білків гемоглобіну й міоглобіну одержали, відповідно, Макс Перуц і Джон Кендрю в 1958 р., за що в 1962 р. вони отримали Нобелівську премію з хімії.
2. Фізичні властивості білків
Білки відрізняються за ступенем розчинності у воді, але більшість із них у ній розчиняються.
До нерозчинних належать, наприклад,
кератин (білок, з якого складаються волосся, шерсть ссавців, пір’я птахів та ін.)
і фіброїн, який входить до складу шовку й павутиння.
Білки також поділяються на гідрофільні й гідрофобні.
До гідрофільних належить більшість білків цитоплазми, ядра й міжклітинної речовини, у тому числі нерозчинні кератин і фіброїн;
до гідрофобних — більшість білків, що входять до складу біологічних мембран.
Розрізняють прості й складні білки. До простих білків (протеїни) зараховують ті, молекули яких складаються лише із залишків молекул амінокислот.
Молекули складних білків (протеїди) містять ще й залишки молекул вуглеводів, ортофосфатної кислоти, деяких інших сполук.
Білки є високомолекулярними сполуками.
Значення відносних молекулярних мас білків становлять від кількох тисяч до кількох мільйонів.
Будова молекул. Білки за своєю будовою не мають аналогів серед інших органічних сполук, з якими ви ознайомилися на уроках хімії. Молекули цих речовин складаються із фрагментів молекул α-амінокислот, сполучених пептидними групами.
Виділяють чотири рівні структурної організації білків.
Первинна структура білка — це поліпептидний ланцюг із чіткою послідовністю амінокислотних залишків:
|
Ланцюг може набувати певної просторової форми (здебільшого — спіралі) завдяки утворенню водневого зв’язку між атомом Оксигену СО-групи одного витка спіралі й атомом Гідрогену NH-групи сусіднього витка. Таку структуру білка називають вторинною
Третинна структура формується при згортанні спіралі поліпептидного ланцюга у клубок (глобулу) внаслідок виникнення зв’язків –S–S–,
–СОО– ...+NH3– між фрагментами молекул.
Четвертинна структура білка є системою складної форми; у ній об’єднано кілька глобул. Це — єдиний комплекс, який виконує певну функцію в живому організмі. Між фрагментами глобул виникають нові водневі та інші зв’язки. Таку структуру має гемоглобін; його молекула складається із чотирьох глобул.
Хімічні властивості білків
1) Гідроліз білків
Він є гідролізом поліпептидного ланцюга з утворенням набору амінокислот, що утворили цей поліпептидний ланцюг. Гідроліз відбувається в кілька стадій:
білок → поліпептиди → дипептиди → амінокислоти.
2) Розчинення й денатурація білків Денатурація — руйнування третинної та вторинної структур білкової молекули під дією нагрівання, сильних кислот, лугів, солей важких металів, спиртів, радіації.
Денатурація має необоротний характер. Однак на перших стадіях, за умов припинення дії негативних чинників, білок може відновлювати свій нормальний стан (ренатурація).
Процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією.
Використання спирту як дезинфікуючого засобу базується на тому, що він спричиняє денатурацію білка будь-яких присутніх бактерій.
Під час теплової кулінарної обробки (варіння, смаження, та ін.) білки зазнають фізико-хімічних змін, які впливають на харчову цінність, а також на засвоюваність, смак, запах і зовнішній вигляд готової їжі, і вони зсідаються. Початкова стадія зсідання білків (денатурація) починається з нагрівання продукту до 40°С. При цьому білки втрачають свої природні властивості. При нагріванні продуктів понад 70°С відбувається коагуляція білків. Вони втрачають властивість розчинятися і утримувати воду (набухати), в зв'язку з чим маса риби і м'яса після теплової обробки зменшується.
Білки, які містяться в продуктах у вигляді розчинів, зсідаються пластівцями. Це явище спостерігається при варінні бульйонів з м'яса, риби. У воду переходить частина білка, який збирається на поверхні бульйону, утворюючи піну.
Білки, які містяться в продуктах у вигляді драглеподібної маси, при нагріванні ущільнюються, виділяючи частину води (білки м'яса, риби). Чим вища температура продукту при тепловій обробці, тим більше ущільнюються білки і внаслідок цього знижується засвоюваність їх організмом людини. Тому продукти, в яких є білки, не слід переварювати.
Розклад білків під дією мікроорганізмів призводить до утворення не амінокислот, амоніаку, сірководню, фенолу та ін. речовин із неприємним запахом. Його поява свідчить про те, що відбувається процес розкладу (гниття) білка. Пригадайте який неприємний запах мають протухле яйце, зіпсовані м'ясо чи риба. Заморожування продуктів, маринування, копчення знижують активність мікроорганізмів або навіть знищують їх і процес розкладу уповільнюється і продукти зберігаються значно довше.
Деякі реакції за участю білків супроводжуються зміною кольору (тому їх називають кольоровими). Серед цих реакцій — біуретова і ксантопротеїнова.
Під час взаємодії білків із розчином солі Купруму(ІІ) в лужному середовищі виникає фіалкове забарвлення. Це — біуретова реакція, яка є якісною на пептидні групи в молекулах органічних сполук.
Якщо білки або їхні розчини нагрівати з концентрованою нітратною кислотою, то наявні в білках фрагменти молекул ароматичних амінокислот взаємодіють із цією кислотою з утворенням нітрогеновмісних сполук жовтого кольору (ксантопротеїнова реакція). Це саме відбувається при потраплянні нітратної кислоти на шкіру (утворюється жовта пляма, яка не змивається водою).
Функції білків у природі є універсальними:
• каталітичні (ферменти);
• регуляторні (гормони);
• структурні (кератин шерсті, фіброїн шовку, колаген);
• рухові (актин, міозин);
• транспортні (гемоглобін);
• запасні (казеїн, яєчний альбумін);
• захисні (імуноглобуліни) тощо.
БІОЛОГІЧНІ ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
1) каталітична полягає в тому, що білки (ферменти) прискорюють біохімічні реакції в процесі обміну речовин;
2) структурна – білки у тварин утворюють рогові покриви, є основою сполучення між клітинами (на структурний білок сполучної тканини колаген припадає третина всіх білків організму за масою);
3) рухова, яку виконують скорочувальні білки, які у всіх живих організмів побудовані і функціонують за спільним принципом, наприклад, актин і міозин у м’язовому волокні;
4) транспортна – перенесення по крові гормонів, газів (гемоглобін і міоглобін), заліза, залишків жирних кислот (альбумін крові), та ін.; активний транспорт багатьох речовин через клітинну мембрану;
5) регуляторна – регулювання швидкості біохімічних процесів (гормони гіпофізу, підшлункової залози, які є білками або похідними амінокислот); нейроолігопептиди забезпечують в головному мозку складні психічні і фізіологічні явища (пептид страху, пам’яті тощо); білки є регуляторами зчитування спадкової інформації з ДНК; рецепторами мембран, які забезпечують трансформацію і передачу в клітину інформації (гормонального сигналу);
6) захисна функція білків полягає у синтезі антитіл у відповідь на появу чужорідних молекул (антитіла зв’язують і знешкоджують їх); одним із білків, що виконує таку функцію є білок інтерферон, що знешкоджує чужорідну нуклеїнову кислоту; токсини (наприклад ботулізму);
7) енергетична – білки можуть бути джерелом енергії для людини, так в результаті повного окиснення 1 г білка виділяється біля 17 кДж енергії, проте білки не відкладаються про запас – надмірна кількість білків, що надійшла до організму, витрачається для отримання енергії; крім того, під час розщеплення білків вивільняється токсичний продукт – аміак, на детоксикацію якого витрачається енергія. Половина з амінокислот, які утворюють білки, в організмі людини не синтезується і повинна надходити з їжею, тому використання білків як джерела енергії є для організму вимушеним, пов’язаним із незбалансованим вмістом в їжі амінокислот, необхідних для побудови білків;
8) інформаційна функція білків полягає в тому, що через білки відбувається передача генетичної інформації з покоління в покоління.
ЗНАЧЕННЯ БІЛКІВ В ХАРЧУВАННІ ЛЮДИНИ
Білки неможливо замінити іншими речовинами, їх роль в організмі людини є надзвичайно важливою і необхідність білків для організму людини пояснюється наступним:
– білок потрібний для росту і розвитку, так як він є основним будівельним матеріалом для утворення нових клітин;
– білок управляє обмін речовин (метаболізмом): за фізичного навантаження в м’язовій тканині спочатку відбувається процес розпаду речовин – катаболізм (дисиміляція), під час якого вивільняється енергія, а потім – зворотний процес – анаболізм (асиміляція), за якого енергія запасається;
– білки справляють сильну динамічну дію на метаболізм: після їди швидкість метаболізму зростає, так наприклад, якщо їжа багата вуглеводами, метаболізм прискорюється на 4%, якщо білками – на 30%;
– білки регулюють водний баланс в організмі (завдяки своїй гідрофільності – здатності притягувати воду): у здорових людей білки у поєднанні з деякими мінеральними речовинами регулюють вміст води в різних ділянках тіла; нестача білків в їжі позначається на його вмісті в крові – вона збіднюється білками, в результаті чого вода із крові переходить в міжклітинний простір і в такому випадку вода не видаляється нирками, що призводить до виникнення набряків;
– білки підсилюють імунну систему, синтезуючи антитіла, які борються з інфекцією, ліквідовуючи загрозу захворювання.
Тваринні й рослинні білки засвоюються організмом неоднаково.
Якщо білки молока, молочних продуктів, яєць засвоюються на 96%, м’яса й риби — на 93–95%, то білки хліба — на 62–86%, овочів — на 80%, картоплі й деяких бобових —на 70%. Проте суміш цих продуктів може бути біологічно більш повноцінною. Необхіднопам’ятати, що деякі амінокислоти при тепловій обробці, тривалому зберіганні продуктів можуть утворювати незасвоювані організмомсполуки, тобто ставати«недоступними». Це знижує цінність білка.
Біологічні функції білків представлені в таблиці
-
Функція
Опис
Приклади
Транспортна
Переносять хімічні елементи до клітин і назад в зовнішнє середовище
Гемоглобін переносить кисень і вуглекислий газ, транскортином – гормон наднирників в кров
Рухова
Допомагають скорочуватися м’язам багатоклітинних тварин
Актин, міозин
Структурна
Забезпечують міцність тканин і клітинних структур
Колаген, фіброін, ліпопротеїни
Будівна
Беруть участь в утворенні тканин, мембран, клітинних стінок. Складають м’язи, волосся, сухожилля
Еластин, кератин
Сигнальна
Передають інформацію між клітинами, тканинами, органами
Цитокіни
Ферментативна або каталітична
Більшість ферментів в організмі тварин і людини мають білкове походження. Вони є каталізатором багатьох біохімічних реакцій (прискорюють або сповільнюють)
Ферменти
Регуляторна або гормональна
Гормони білкового походження контролюють і регулюють процеси метаболізму
Інсулін, лютропін, тіротропін
Генно-регуляційна
Регулюють функції нуклеїнових кислот при перенесенні генетичної інформації
Гістони регулюють реплікацію і транскрипцію ДНК
Енергетична
Використовується як додаткове джерело енергії. При розпаді 1 г вивільняється 17,6 кДж
Розпадаються після вичерпання інших джерел енергії – вуглеводів і жирів
Захисна
Специфічні білки – антитіла – оберігають організм від зараження, знищуючи чужорідні частинки. Особливі білки згортають кров, зупиняючи кровотечу
Імуноглобуліни, фібриноген, тромбін
Запасаюча
Запасаються для живлення клітин. Утримують необхідні організму речовини
Ферритин утримує залізо, казеїн, глютен, альбумін запасаються в організмі
Рецепторна
Утримують різні регулятори (гормони, медіатори) на поверхні або всередині клітини
Глюкагонових рецептор, протеинкиназа
V. Узагальнення та систематизація знань
Кросворд «Білки»
По горизонталі:
Як називається кольорова якісна реакція на білки з Сu(ОН)2
Білок що переносить кисень до тканин.
Високомолекулярні сполуки.
Речовини з яких складаються білки.
Як називається зв'язок між залишками амінокислот.
Хімічний словник.
- це біополімери, структурну основу яких складають полімерні ланцюги, побудовані із залишків а - амінокислот.
- прості білки, що складаються із залишків амінокислот.
- складні білки, що складаються із залишків амінокислот та різних небілкових речовин.
- процес руйнування тривимірної конформації білка.
- процес відновлення структур білка.
- процес руйнування первинної структури білка.
- зв'язок, за допомогою якого підтримується первинна структура білка.
- каталізатори, що прискорюють біохімічні реакції.
VІ. Домашнє завдання
Підготувати реферати на тему: "Використання полімерних матеріалів у медицині", "Роль вітамінів у життєдіяльності людини", "Ферменти", "Е-числа".